Leusiiniaminopeptidaasimäärityspakkaus

Leusiiniaminopeptidaasi (LAMA) on peptidien seos, ja sitä pidetään yhtenä tehokkaimmista saatavilla olevista luonnollisista kilpailevista modulaattoreista. Se pystyy estämään useiden amiinioksidaasien toiminnan ja vähentämään siten tehokkaasti entsyymien aktiivisuutta. Leusiini on hyvin tunnettu aminohappo, jolla on tärkeä rooli proteiinisynteesissä. Leusiini toimii kystiiniamiinioksidaasin (CAAO) estäjänä ja estää siten DNA:n nukleotidien hajoamisen täydentävänä aktiivisuutena useiden kemikaalien deaminaatiolle. Leusiinin on myös havaittu olevan voimakas peroksylaasiaktivaattori ja yksi glykosyloituneiden proteiinien esiasteista. Leusiinilla on myös havaittu olevan aminohappoja estäviä vaikutuksia, ja sitä on käytetty ravintolisänä.

Leusiiniaminopeptidaasi (LAMA) on tärkeä yhdiste monissa neurokemian tutkimuksissa. LAMA-estäjien on havaittu olevan tehokkaita neurodegeneratiivisissa sairauksissa, kuten aivohalvauksessa, Huntingtonin taudissa, tarkkaavaisuushäiriössä (ADD) ja dementiassa, koska ne estävät tehokkaita glykosyloituneiden reittien aktiivisuutta. Leusiini suojaa synapseja liialliselta stimulaatiolta, estää dendriittien rappeutumista aivoissa, ehkäisee hermotubulusten muodostumista ja ehkäisee asetyylikoliinin kertymistä hermosoluihin. Leusiinin uskotaan parantavan neurotransmissiota, synaptista plastisuutta. Leusiinimolekyyli toimii myös insuliinireseptorin substraattina, ja sitä on tutkittu diabeteksessa ja liikalihavuudessa. Leusiinia on käytetty myös Parkinsonin taudin hoidossa, ja tämän aminohapon uskotaan pystyvän korjaamaan joitakin tähän sairauteen liittyviä kognitiivisia puutteita.

Haimaentsyymi insuliini voi hydrolysoida leusiinia, mikä johtaa insuliinin tuotantoon. Leusiinimolekyylit sitoutuvat sitten yhteen glukoosin kanssa. Glukoosimolekyyli kiinnittyy sitten hermosolun pinnalla olevaan leusiinireseptoriin ja käynnistää prosessin, jota kutsutaan "fosforylaatioksi". Fosforylaatio on monimutkainen reaktio, joka sisältää glukoosimolekyylien sitoutumisen leusiinireseptoriin. Tämä mahdollistaa suuremman määrän glukoosia kulkeutumisen soluihin ja puolestaan ​​antaa soluille energiaa. Leusiini on keskushermoston tärkein kemiallinen välittäjäaine, ja se osallistuu prosesseihin, kuten oppimiseen ja muistiin, silmien liikkeisiin, lihaskoordinaatioon, lihasvoimaan, immuniteettiin, verenpaineen säätelyyn ja ihon ikääntymiseen.

On olemassa monia erilaisia ​​tapoja analysoida peptidejä ja muita proteiinimolekyylejä, joissa on aminohappotähteitä. Yksi menetelmä sisältää fluoresoivien koettimien käytön, jotka ovat herkkiä leusiiniaminopeptidaasin läsnäololle. Tämän yhdisteen läsnäolo proteiininäytteessä silmämääräisen tarkastuksen jälkeen osoittaa tapahtuvan hydrolyysin asteen. Leusiiniaminopeptidaasin eri pitoisuuksilla on erilaiset seuraukset. Esimerkiksi tämän aineen suuret pitoisuudet aiheuttavat paljon voimakkaamman visuaalisen vaikutuksen kuin alhaiset tasot.

Leusiiniaminopeptidaasin päätehtävä on hajottaa kaksoissidos kahden aminohapon, l-glutamiinihapon ja l-lysiinin, välillä. Nämä kaksi proteiinia ovat välttämättömiä lihassolujen toiminnalle. L-glutamiinihappo on tärkeä kollageenin muodostuksessa, kun taas l-lysiini on välttämätön proteiinien, kuten nukleiinihapon, synteesille. Kun näiden kahden aminohapon taso on epätavallisen alhainen, se voi johtaa vakaviin ja joskus hengenvaarallisiin tiloihin.

Tässä analyysissä käytetty ensisijainen blot-yhdiste on leusiiniaminopeptidaasin N-fenyylitauriinijohdannainen. Tämä erityinen johdannainen sitoutuu suoliston epiteelisolujen kalvoon ja vapauttaa AMP:n sitoutumiskohdasta. Leusiini-AMP havaitaan sitten kalvon ottokapasiteetilla tietyssä pH:ssa. Tämä erityinen määritystyyppi on ihanteellinen terapeuttisten toimenpiteiden tehokkuuden määrittämiseen ja annostustasojen päättämiseen.

Entsyymin katalyyttisen aktiivisuuden mittaamiseksi on useita erilaisia ​​menetelmiä. Yksi näistä menetelmistä sisältää substraatin käyttämisen, joka on komplementaarinen entsyymille. Komplementaarisen substraatin läsnäolo muuttaa nopeutta, jolla entsyymi pystyy katalysoimaan reaktiota. Tämän tyyppinen menetelmä suoritetaan tyypillisesti ei-välttämättömille blot-molekyyleille, koska tietyn energialähteen vaativan molekyylin läsnäolo heikentää molekyylin kokonaistehokkuutta. Toinen menetelmä aminopeptidaasiaktiivisuuden mittaamiseksi käyttää koeputkissa kasvavia mikro-organismeja. Nämä solut kasvavat ja jakautuvat muodostaen viljelmän, ja niiden lisääntymisnopeus voidaan sitten mitata.

Aminopeptidaasien leusiinipeptidit tarjoavat energisen mekanismin, jolla entsyymit pystyvät katalysoimaan reaktiota. Aminohappoja pitää yhdessä peptidisidos. Tämä johtuu siitä, että aminohapot voivat olla peräisin joko suoraan proteiinista tai ne voivat olla peräisin muista kemiallisista yhdisteistä, jotka vaativat energianlähteen muodostumisen aloittamiseksi. Peptidisidos sallii yhden tai useamman aminohapon toimia yhtenä molekyylin kappaleena, mikä johtaa paljon nopeampaan molekyylien liikenteeseen kuin olisi mahdollista, jos kemialliset komponentit erotettaisiin. Leusiiniaminopeptidaaseja käytetään siten tarjoamaan laaja valikoima diagnostisia ja terapeuttisia testejä.

Alkuperäiset tuotteet osoitteessa https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html